Wechsel zwischen T- und R-Zustand beim Hämoglobin.
Als Allosterie (griech.ἄλλωςallos „anders“ und στερεόςstereós „starr“) wird die Veränderung der Konformation eines Proteins bezeichnet, die durch die Bindung eines regulatorisch wirksamen Moleküls, des Effektors, an eine Stelle abseits des aktiven Zentrums hervorgerufen wird. Die enzymatische Aktivität des Proteins wird dabei durch einen allosterischen Inhibitor gehemmt (negative Rückkopplung), durch einen allosterischen Aktivator hingegen verstärkt (positive Rückkopplung). Auch die Belegung des aktiven Zentrums kann sich auf die Konformation auswirken.
Ein Musterbeispiel ist das Hämoglobin, das sowohl durch verschiedene Effektoren als auch durch die Sauerstoffbesetzung allosterisch modifiziert wird. Bei hoher Sauerstoffbeladung wechselt es von dem weniger reaktiven T-Zustand (von eng.tense „straff, gespannt“) in den hochaktiven R-Zustand (von eng.relaxed „entspannt“) über, wodurch nachfolgende Sauerstoffmoleküle noch fester gebeunden werden. Man spricht in diesem Fall von einer positiven Kooperativität.
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